Avanzada

Metagenómica funcional en el acuífero de Yucatán para la búsqueda de proteasas novedosas

Cita: Apolinar-Hernández, M.M. 2016. Centro de Investigación Científica de Yucatán AC. Tesis: Metagenómica funcional en el acuífero de Yucatán para la búsqueda de proteasas novedosas. Director y asesor(es): O'Connor-Sánchez, I.A. (Co-Director), Peña, Y.J.J. (Co-Director).
Páginas: 1

Periodo de realización: 2016/12/09 al 2016/01/01

Tipo: Tesis

Lugar(es) de estudio: Yucatán, México
Resumen: "Las proteasas (sinónimo de peptidasas) (EC 3.4) son enzimas hidrolíticas que catalizan la ruptura de enlaces peptídicos de otras proteínas y en algunos casos tienen incluso la capacidad de auto hidrolizarse. Se utilizan para una amplia gama de aplicaciones biotecnológicas, especialmente en las industrias de detergentes, alimentos y productos farmacéuticos. En este estudio se construyó una biblioteca metagenómica de fósmidos a partir de biomasa procariota de agua subterránea del Acuífero de Yucatán. Se obtuvieron aproximadamente 250,000 clonas con insertos de ~35,000 pb. Se llevó a cabo un escrutinio funcional de 21,000 de estas clonas, para identificar aquellas que fueran sobre productoras de proteasas, resultando 23 positivas. Se analizó in silico la secuencia de los insertos de tres de estas clonas positivas con GLIMMER3 y FgenesB, para anotar los genes contenidos en el ADN exógeno, y solamente en una de ella se encontraron dos genes con un dominio característico de proteasas. Estos genes, fueron nombrados, PrAY5 y PrAY6. Su tamaño fue de 1845 pb y 1824 pb respectivamente y tuvieron una identidad entre sí de 66.5 %. Cuando sus ORFs fueron analizados mediante BLASTp en la base de datos no redundante del NCBI, mostraron una identidad de 60% y 68% respectivamente con una peptidasa S8 de Chitinimonas koreensis. Un análisis filogenético utilizando la secuencia de sus respectivas proteínas maduras, mostró que PrAY5 y PrAY6 agrupan dentro de la familia S8_13"

Información de ECOSUR

["20.7098786,-89.0943377"]